Кривая диссоциация оксигемоглобина

23. Транспорт кислорода. Кривая диссоциации оксигемоглобина.

О2 переносится к тканям в двух формах: связанный с гемоглобином и растворенный в плазме. В крови содержится лишь незначительное количество О2, растворимого в плазме. Согласно закону Генри, количество газа, растворенного в жид¬ кости, прямо пропорционально его парциальному давлению и коэффи¬ циенту растворимости. Растворимость О2 в плазме крови низка: при РО2 = = 1 мм рт.ст. в 100 мл крови растворяется 0,0031 мл О2

При нормальных физиологических условиях (РаО2 = 100 мм рт.ст.) в 100 мл крови растворяется 0,31 мл О2, т.е. 0,31 об.%. Такое количество О2 не обеспечивает потребности организма, поэтому основное значение име¬ ет другой способ переноса — в виде связи с гемоглобином внутри эритро¬ цита. Гемоглобин является основным протеином эритроцитов. Главной функцией гемоглобина является транспорт О2 от легких к тканям и транс¬ порт СО2 от тканей к легким. Каждая молекула гемоглобина человека со¬ стоит из белка глобина и гема. Основной глобин взрослых — НЬА являет¬ ся тетрамером, состоящим из двух полипептидных цепей а и двух поли¬ пептидных цепей р. В спиральную структуру каждой полипептидной цепи глобина встроен гем, который является комплексным соединением двух¬ валентного иона железа Fe2+ и порфирина. Ион железа гема способен присоединять одну молекулу О2, т.е. одна молекула гемоглобина способна связать 4 молекулы О2 Следует особо подчеркнуть уникальные особенно¬ сти иона Fe2+ тема обратимо связывать молекулу О2 НЬ + О2 <-> НЬО2, в то время как обычно при реакции изолированного Fe2+ и кислорода обра¬ зуется Fe3+. Окисленный ион Fe3+ не способен высвобождать О2, т.е. об¬ разуется необратимая связь, а связь иона Fe2+ тема с О2 происходит за счет конформационных изменений третичной и четвертичной структуры глобина, она обратима, т.е. в тканях происходит высвобождение О2 Гемоглобин, связанный с четырьмя молекулами О2, называется оксигемоглобином, а гемоглобин, не содержащий О2или менее четырех молекул О2, — деоксигенированным гемоглобином. 1 г гемоглобина способен максимально связать 1,34 мл О2 Учитывая, что нормальное содержание гемоглобина составляет 15 г/100 мл, можно рассчитать, что в 100 мл крови максимально может содержаться 20.1 мл О2 связанного с гемоглобином. Данная величина называется кислородной емкостью крови (КЕК):

Наиболее важным параметром, определяющим количество кислорода, связанного с гемоглобином, является насыщение гемоглобина кислоро¬ дом — сатурация (SаО2), который рассчитывают по формуле:

При РаO2, равном 100 мм рт.ст., насыщение гемоглобина кислородом артериальной крови составляет около 97 %. В венозной крови (РО2 = 40 мм рт.ст.) SaO2 приблизительно равна 75 %.

Кривая диссоциации оксигемоглобина Зависимость насыщения гемоглобина О2 от парциального напряжения О2 может быть представлена графически в виде кривой диссоциации окси¬ гемоглобина. Кривая имеет сигмовидную форму, при этом нижняя часть кривой (РаО2< 60 мм рт.ст.) имеет крутой наклон, а верхняя часть (РаО2 > 60 мм рт.ст.) относительно пологая. Нижний участок кривой диссоциа¬ ции оксигемоглобина показывает, что при снижении РаО2 продолжается насыщение гемоглобина кислородом,т.е. ткани продолжают извлекать до¬ статочное количество О2 из крови. Верхняя пологая часть кривой демонст¬ рирует относительное постоянство насыщения гемоглобина кислородом, а следовательно, и содержания кислорода в крови независимо от изменений РаО2 (рис. 7.9).

Положение кривой диссоциации оксигемоглобина зависит от сродства гемоглобина с кислородом. При снижении сродства гемоглобина к О2, т.е. облегчении перехода О2 в ткани, кривая сдвигается вправо. Повышение сродства гемоглобина к О2 означает меньшее высвобождение кислорода в тканях, при этом кривая диссоциации сдвигается влево. Важным показате¬ лем, отражающем сдвиги кривой диссоциации оксигемоглобина, является параметр Р50, т.е. такое РО2, при котором гемоглобин насыщен кислоро¬ дом на 50 % (см. рис. 7.9). В нормальных условиях у человека (при t 37 °С, рН 7,40 и РаСО2= 40 мм рт.ст.) Р5о — 27 мм рт.ст. При сдвиге кривой дис¬ социации вправо Р50 увеличивается, а при сдвиге влево — снижается. На сродство гемоглобина к О2оказывают влияние большое количество метаболических факторов, к числу которых относятся рН, РСО2 темпера¬ тура, концентрация в эритроцитах 2,3-дифосфоглицерата (2,3-ДФГ). Сни¬ жение рН, повышение РСО2 и температуры снижают сродство гемоглоби¬ на к О2 и смещению кривой вправо. Такие метаболические условия созда¬ ются в работающих мышцах, и такой сдвиг кривой является физиологиче¬ ски выгодным, так как повышенное высвобождение О2необходимо для активной мышечной работы. В противоположность этому повышение рН, снижение температуры и снижение РСО2(такие условиях создаются в лег¬ ких) смещают кривую диссоциации оксигемоглобина влево (рис. 7.10).

Влияние рН и РаСО2 на кривую диссоциации называется эффектом Бора. 2,3-ДФГ образуется в эритроцитах в процессе гликолиза и выполняет функцию главного энергетического субстрата (в эритроцитах отсутствуют митохондрии, поэтому не происходят реакции окислительного фосфорилирования, и АТФ не имеет большого значения как источник энергии). В условиях продолжительной гипоксии увеличивается содержание 2,3-ДФГ в эритроцитах, что приводит к снижению сродства гемоглобина к O2 и более интенсивному переходу его из крови в ткани. Снижение концентра¬ ции 2,3-ДФГ в эритроцитах приводит к сдвигу кривой диссоциации влево. На кривую диссоциации оксигемоглобина может оказать влияние и окись углерода (СО). СО имеет сродство к гемоглобину в 240 раз выше, чем О2, и, связываясь с гемоглобином, образует карбоксигемоглобин (НЬСО). При этом даже небольшие количества СО могут связать большую часть НЬ крови и значительно уменьшить содержание О2 крови. Кроме того, СО сдвигает кривую диссоциации влево, что препятствует высвобож¬ дению О2 в тканях и также усугубляет гипоксию. Еще одним фактором, влияющим на сродство НЬ к кислороду, является метгемоглобин — гемоглобин, содержащий железо, окисленное до Fе3+. У здорового человека общее содержание метгемоглобина не превышает 3 %, однако при приеме некоторых лекарств (например, фенацетин, суль¬ фаниламиды, нитроглицерин) и дефиците фермента метгемоглобин-редуктазы происходит образование значительных количеств метгемоглобина. Метгемоглобинемия вызывает смещение кривой диссоциации влево, т.е препятствует высвобождению в тканях, а при повышении концентрации метгемоглобина более 60 % происходит также и уменьшение нормального НЬ, что приводит к тяжелой гипоксии.

Кислородная емкость крови (КЕК)

Это количество кислорода, которое может связать 100г крови. Известно, что один г. гемоглобина связывает 1,34 мл О2 . КЕК = Hb∙1,34 . Для артериальной крови КЕК = 18 – 20 об% или 180 – 200 мл/л крови.

Кислородная емкость зависит от:

1) количества гемоглобина.

2) температуры крови (при нагревании крови снижается)

3) рН (при закислении снижается)

4) содержания СО2 ( при повышении снижается).

3.Рефлекторные влияния на дыхание с рецепторов легких, воздухоностных путей и дыхательных мышц. Хеморецепторы и их роль в регуляции дыхания(артериальные и центральные хеморецепторы).

Для нормальной работы дыхательных нейронов, правильного чередования вдоха – выдоха необходима импульсация:

1) с хеморецепторов центральных и периферических;

2) с механорецепторов:

а) ирритантных воздухоносных путей;

б) рецепторного растяжения легких.

3) с проприорецепторов дыхательных мышц.

Рефлексы с хеморецепторов.

Деятельность дыхательного центра, его инспираторных нейронов зависит в значительной степени от содержания в крови СО2, Н+, в меньшей степени от содержания О2. Эти факторы усиливают деятельность дыхательного центра, воздействуя на центральные и периферические хеморецепторы.

Периферические или артериальные – в дуге аорты и каротидных синусах возбуждаются через 3 – 5с.

Аортальные при снижении РО2 до 80 – 20мм рт ст., вызывают учащение сердцебиений, гипоксический стимул.

Каротидные – при повышении СО2 (гиперкапнический стимул) и Н+ (ацидотический стимул) – обеспечивают увеличение частоты дыхания.

Центральные (медуллярные) рецепторы обнаружены в продолговатом мозге. Реагируют на Н+ и концентрацию СО2 во внеклеточной жидкости. Возбуждаются позже периферических, оказывают более сильное и длительное влияние на ДЦ, чем периферические каротидные.

> СО2, > Н2 увеличивают легочную вентиляцию за счет увеличения ЧД и ДО.

Рефлексы с механорецепторов.

Механорецепторы дыхательной системы выполняют 2 функции:

1) регуляция глубины и длительности вдоха, смена его выдохом;

2) обеспечивают защитные дыхательные рефлексы.

Роль рецепторов растяжения легких.

Они локализованы в гладкомышечном слое стенок трахеобронхиального дерева. Возбуждаются при растяжении дыхательных путей и легких при вдохе.

Афферентные сигналы идут по волокнам блуждающего нерва.

Итог возбуждения – торможение вдоха и его смена выдохом (рефлекс Геринга – Брейера).

Выключение информации с рецепторов растяжения приводит к углубленным, затянутым вдохам, как и при нарушении связей с пневмотоксическим центром. Если прекратить связь с рецепторами растяжения и ПТЦ, то дыхание останавливается на вдохе, иногда прерываясь короткими экспирациями – апнейзис.

Ирритантные рецепторы(механо и хемочувствительные) расположены в эпителиальном и субэпителиальном слоях стенок воздухоносных путей.

Ирритационные рецепторы возбуждаются:

1) резким изменением объема легких. Участвуют в формировании рефлекса на спадение бронхов – бронхокострикцию;

2) возбуждаются при неравномерной вентиляции легких – обеспечивает «вздохи» 3 раза в час для улучшения вентиляции и расправления легких;

3) возбуждаются при снижении растяжимости легочной ткани при бронхиальной астме, отеке легких, пневмотораксе, застое крови в малом круге кровообращения, вызывая характерную одышку и чувство жжения, першения в горле.

4) возбуждаются пылевыми частицами и накапливающейся слизью – защитные рефлексы. Если ирритантные рецепторы трахеи – кашель; бронхов увеличивается частота дыхания.

5) возбуждаются хеморецепторы при действии паров едких веществ (аммиак, эфир, табачный дым и т. д.).

6) есть J – рецепторы в интерстиции легких, реагируют на гистамин, простагландин – в ответ частое, поверхностное дыхание (тахипное).

Рефлексы с проприорецепторов дыхательных мышц.

В диафрагме их мало. Большое значение имеют проприорецепторы межреберных мышц и вспомогательные дыхательные мышцы:

1) возбуждаются если вдох или выдох затруднен, мышцы растянуты, в результате этого сокращение мышцы увеличивается (проприоцептивный рефлекс). Таким образом, автоматически регулируется сила сокращения дыхательных мышц при сужении бронхов, спазме голосовой щели, набухании слизистой дыхательных путей.

2) проприорецепторы дыхательных мышц возбуждаются при возбуждении γ – мотонейрона – например, произвольная регуляция дыхания.

Кислородная емкость крови.

При взаимодействии с кислородом гемоглобин не окисляется, а оксигенируется — присоединяет 02 без изменения валентности железа (Fe2+). Это возможно благодаря существованию в геме вблизи Fe2+ электростатического поля, которое не позволяет железу простетической группы отдавать электрон и превращаться в Fe3+, т.е. окисляться.

У новорожденных первых дней жизни концентрация гемоглобина максимально высокая, в среднем она составляет 185 г/л. К 3—6-му месяцу количество гемоглобина в крови ребенка снижается (до 115 г/л). В последующие периоды (до 18 лет) содержание гемоглобина в крови растет, достигая у девушек 135 г/л, а у юношей 145 г/л.

В 1 л крови взрослого человека содержится 140—160 г гемоглобина. Один грамм гемоглобина связывает 1,34 мл 02 (коэффициент Гюфнера). Следовательно, в 5 л цельной крови здорового человека содержится около 1000 мл 02 (у мужчин больше, чем у женщин). При такой кислородной емкости крови человек способен на несколько минут приостановить внешнее дыхание без каких-либо отрицательных последствий для жизнедеятельности организма.

Насыщение гемоглобина кислородом происходит в микрососудах легких, а его деоксигенация — в тканях. На рис. 4.1.11 представлен график зависимости насыщения гемоглобина кислородом (НЬ02) от изменения напряжения газа (Р02) в крови.

Рис. 4.1.11. Зависимость насыщения гемоглобина от парциального давления кислорода (мм рт. ст.) в среде (о). Сдвиг кривой диссоциации оксигемоглобина в зависимости от напряжения С02 в крови (б)

При превышении напряжения газа 25 мм рт. ст. кровь насыщается кислородом на 50% (Р5о02). Если напряжение кислорода в среде увеличивается до 60 мм рт. ст., гемоглобин оксигенируется практически полностью (более чем на 90%). Однако даже при вдыхании чистого кислорода никогда не может быть достигнуто 100%-ного насыщения крови в артериях. Это связано с тем, что в левое предсердие впадает кровь, оттекающая по бронхиальным венам, кроме того, некоторое количество альвеол в легких постоянно (перманентно) находятся в нефункционирующем состоянии (физиологический шунт).

Диффузия 02 из крови, как и в легких, в капиллярах периферических тканей происходит в радиальном направлении и по градиенту концентрации (рис. 4.1.12). При прохождении крови через капилляры тканей напряжение кислорода (Р02) снижается до 40 мм рт. ст., а насыщение гемоглобина кислородом (НЬ02) — до 75%.

Рис. 4.1.12. Диффузия кислорода из тканевого капилляра к клеткам

Потребление кислорода клетками тканей отражает разница между поступившим количеством 02 в виде НЬ02 и оставшимся НЬ02 в венозной крови. В покое каждые 1000 мл крови доставляют от легких к тканям около 50 мл 02. Однако в тканевых капиллярах диссоциирует не весь НЬ02, поскольку напряжение кислорода в функционирующих клетках никогда не снижается до нулевых значений. Интенсивность экстракции газа из артериальной крови в капиллярах характеризует коэффициент использования (утилизации) кислорода. Этот показатель отражает долю объема кислорода, которую отдает артериальная кровь при прохождении через капилляры тканей. В состоянии покоя коэффициент утилизации кислорода составляет около 25%. Во время тяжелой работы интенсивность извлечения кислорода из артериальной крови в работающие мышцы резко возрастает, отражением чего является увеличение коэффициента утилизации кислорода до 75—85%.

Общее потребление кислорода в пересчете на единицу массы тела (1 кг) у детей больше, чем у взрослых. Это связано с более высокой интенсивностью обмена веществ в детском организме, особенно в период максимальной двигательной активности. Так, у детей 1 года потребление кислорода составляет около 7,5—8 мл/мин/кг, а к 6 годам оно достигает максимальной величины — 9,2 мл/мин/кг. В школьном и подростковом возрасте интенсивность обменных процессов снижается, а величина потребления кислорода к 18 годам достигает значений, характерных для взрослых, — 4,5 мл/мин/кг.

Кислородная емкость крови

Смотреть что такое «Кислородная емкость крови» в других словарях:

  • КИСЛОРОДНАЯ ЕМКОСТЬ КРОВИ — максимальное количество кислорода, обратимо связанное кровью; выражается в объемных процентах; зависит от концентрации в крови гемоглобина. Кислородная емкость крови человека ок. 18 20% … Большой Энциклопедический словарь

  • кислородная емкость крови — максимальное количество кислорода, которое может быть связано в 100 мл крови … Большой медицинский словарь

  • кислородная ёмкость крови — максимальное количество кислорода, обратимо связанное кровью; выражается в объёмных процентах; зависит от концентрации в крови гемоглобина. Кислородная ёмкость человека около 18 20%. * * * КИСЛОРОДНАЯ ЕМКОСТЬ КРОВИ КИСЛОРОДНАЯ ЕМКОСТЬ КРОВИ,… … Энциклопедический словарь

  • Кислородная терапия — I Кислородная терапия (греч. therapeia лечение; синоним оксигенотерапия) применение кислорода с лечебной целью. Используется главным образом для лечения гипоксии при различных формах острой и хронической дыхательной недостаточности, реже для… … Медицинская энциклопедия

  • Гипоксия — I Гипоксия (hypoxia; греч. hypo + лат. oxy кислород; синоним: кислородное голодание, кислородная недостаточность) патологический процесс, возникающий при недостаточном снабжении тканей организма кислородом или нарушении его утилизации в… … Медицинская энциклопедия

  • Газообмен — I Газообмен совокупность процессов обмена газов между организмом и окружающей средой; состоит в потреблении кислорода и выделении углекислого газа с незначительными количествами газообразных продуктов и паров воды. Интенсивность Г.… … Медицинская энциклопедия

  • Семейство Скумбриевые (Scombridae) — Скумбриевидные хорошо обособленный подотряд, все представители которого обитают в море и ведут пелагический образ жизни, не будучи связанными с дном ни в каком периоде жизненного цикла. Они характеризуются удлиненным веретеновидным телом … Биологическая энциклопедия

  • Обыкновенный тунец — (Thunnus thynnus) см. также СЕМЕЙСТВО СКУМБРИЕВЫЕ (SCOMBRIDAE) Обыкновенный тунец очень крупная рыба, достигающая в длину 3 м и массы около 560 кг. У этого великана толстое, почти круглое в поперечном сечении, веретеновидное тело, резко… … Рыбы России. Справочник

  • Дыхательная недостаточность — I Дыхательная недостаточность патологическое состояние, при котором система внешнего дыхания не обеспечивает нормального газового состава крови, либо он обеспечивается только повышенной работой дыхания, проявляющейся одышкой. Это определение,… … Медицинская энциклопедия

  • Строение млекопитающих — Внешний облик млекопитающих многообразен. Это объясняется удивительным разнообразием свойственной им жизненной обстановки наземная поверхность, кроны деревьев, почва, вода, воздух. Очень сильно варьируют и размеры тела от 3, 8 см при… … Биологическая энциклопедия

Оксигемоглобин: понятие, механизм образования, кривая диссоциации и её сдвиги

З. Нелли Владимировна, врач лабораторной диагностики НИИ трансфузиологии и медицинских биотехнологий, специально для СосудИнфо.ру (об авторах)

Красный пигмент крови человека, сложный железосодержащий белок (хромопротеин, состоящий из глобина и четырех гемов с двухвалентным железом в центре каждого) – гемоглобин (Hb), соединяясь с молекулярным кислородом (O2) в легких, образует оксигенированную форму – оксигемоглобин (HHbO2). Оксигемоглобин, приобретая уникальные свойства и обеспечивая дыхание, как одно из элементарных проявлений жизни, продолжает саму жизнь организма. Например, достаточно ввести окись углерода вместо кислорода или нарушить потребление О2 клетками при попадании цианидов (солей синильной кислоты), которые ингибируют ферментные системы тканевого дыхания, как тут же наступает гибель организма.

Дыхание, на первый взгляд, кажется совсем простым процессом. Между тем, оно основано на взаимодействии многих компонентов, составляющих гигантскую молекулу красного пигмента крови – хромопротеина гемоглобина, который, в свою очередь, отличается многообразием производных, где из их числа несомненный интерес вызывает оксигемоглобин. Итак, оксигемоглобин образуется в легких путем соединения сложного железосодержащего белка гемоглобина с кислородом, поступающим с вдыхаемым воздухом.

Образование и распад оксигемоглобина

В спокойном состоянии тканям человеческого тела достаточно около 0,2 л кислорода в одну минуту, но все меняется при физической нагрузке и чем она интенсивнее, тем больше необходимого для дыхания газа запрашивают ткани. Для удовлетворения их нужд потребность в кислороде может увеличиваться в 10 – 15 раз и составлять до 2, а то и 3 литров О2 в одну минуту. Однако газообразный кислород в данном количестве никак не сможет пробраться в ткани, поскольку он почти не растворим и в воде, и в плазме, то есть, этот элемент в ткани должен доставить какой-то белок, способный соединиться с ним и решить задачу транспорта.

Кровь, как биологическая среда, реализует свои функциональные обязанности по обеспечению дыхания за счет присутствия в ней сложного содержащего железо протеина – гемоглобина, физиологическая роль которого, как транспортного средства кислорода, базируется на способности Hb связывать и отдавать О2 в корреляции с концентрацией (парциальным давлением – P) данного газа в крови. Образование оксигемоглобина осуществляется в паренхиме легких, куда кислород прибывает при дыхании из воздуха окружающей среды.

Процесс образования HHbO2 происходит в доли секунды (0,01 с), поскольку кровь в легких задерживается всего-то на полсекунды. Схематично и коротко образование оксигемоглобина можно представить в следующем виде:

  • Попадая в капиллярные сосуды легких, кровь обогащается кислородом, то есть, красный кровяной пигмент к своим 4 гемам присоединяет кислород – идет реакция окисления (оксигенации);
  • Кислород связывается с гемами хромопротеина при помощи координационных связей феррума (железо – Fe) и, не изменяя в данном случае валентности последнего (в геме валентность железа всегда – II), переводит его (Hb) в несколько иное состояние;
  • Гем железосодержащего протеина представляет собой активный центр, с его помощью хромопротеин в результате вышеуказанной реакции переходит в непрочный комплекс – оксигенированный гемоглобин (HHbO2), который, находясь в красных кровяных тельцах – эритроцитах, с током крови доставляется к клеткам тканей, чтобы через распад оксигемоглобина и выделения в процессе диссоциации кислорода, обеспечить их дыхание.

Таким образом, результатом реакции оксигенации становится образование оксигемоглобина, подкисление биологической жидкости, снижение ее щелочного резерва, то есть, ее умения связывать углекислоту (СО2), которое, разумеется, на тот момент снижается.

Железосодержащий протеин, насытившись в легочной паренхиме кислородом и приобретя оксигенированную форму, уносит О2 к тканям, в капиллярных сосудах которых его концентрация в крови резко понижена. Там происходит распад оксигемоглобина (диссоциация), кислород уходит на тканевое дыхание, гемоглобин забирает отработанный углекислый газ, превращаясь в другую физиологическую модель – карбогемоглобин (HHbCO2), и в этом качестве отправляется в главный орган дыхания, чтобы обменять CO2 на очередную порцию необходимого организму газа.

Кривая образования и распада (диссоциации) оксигемоглобина

Агентом, гарантирующим быстрое насыщение железосодержащего белка кислородом (образование оксигемоглобина), выступает высокое напряжение (парциальное давление) О2 в легочных альвеолах (порядка 100 мм рт. ст.).

Корреляцию между степенью насыщения красного кровяного пигмента кислородом и парциальным давлением O2 (PO2) выражают в виде S-образной кривой (сигмоиды), которую называют кривой диссоциации оксигемоглобина.

Свойственная красному кровяному пигменту S-образная (сигмоида) кривая диссоциации оксигемоглобина свидетельствует о том, что контактирование первой молекулы О2 с одним из гемов Hb открывает путь присоединению других молекул элемента остальными тремя гемами. Кривой насыщения железосодержащего белка кислородом принадлежит немалая физиологическая значимость – S-образная конфигурация позволяет крови обогатиться данным газом при изменениях концентрации кислорода в биологической жидкости в довольно обширных интервалах. К примеру, не следует ожидать таких особенных расстройств дыхательной функции крови, как выраженное кислородное голодание (гипоксия), при подъеме на высоту до 3,5 км над уровнем моря или во время перелета на самолете. Хотя PO2 во вдыхаемом воздухе сильно понизится, концентрация кислорода в крови будет находиться на достаточно высоком уровне, чтобы обеспечить насыщение Hb данным газом. На это указывает и отлогий график формирования и распада оксигемоглобина на верхнем его отрезке (верхний отрезок кривой свидетельствует о течении процесса насыщения О2 красного пигмента крови в легочной паренхиме и находится в пределах 75 – 98%).

Кривая диссоциации оксигемоглобина может быть разделена на 4 отрезка, каждому их которых соответствует определенный период образования оксигемоглобина (зависимость скорости насыщения хромопротеина кислородом от парциального давления газа в крови):

  • 0 – 10 мм рт. ст. – гемоглобин не спешит насыщаться;
  • 10 – 40 мм рт. ст. – оксигенация резко ускоряется (стремительный подъем кривой), доходя до 75%;
  • 40 – 60 мм рт. ст. – оксигенация заметно замедляется, потихоньку добираясь до 90%;
  • Значения PO2 пересекают отметку 60 мм рт. ст. – насыщение идет слабо (линия лениво ползет вверх). Однако кривая медленно продолжает стремиться к отметке 100%, но, так и не достигнув ее, останавливается на уровне 96 – 98%. Кстати, и такие показатели насыщения Hb кислородом отмечаются только у молодых и здоровых людей (PO2 артериальной крови ≈ 95 мм рт. ст., легочных капилляров – ≈ 100 мм рт. ст.). С возрастом дыхательные способности крови снижаются.

Несовпадение парциального давления кислорода артериальной крови и смеси газов в альвеолах легких трактуется:

  1. Некоторыми разногласиями между интенсивностью тока крови и вентилированием разных отделов главного органа дыхания – легких;
  2. Притоком незначительного объема крови из бронхиальных вен в венозные сосуды легких (шунтирование), где, как известно, течет артериальная кровь;
  3. Прибытием доли крови из коронарных вен в левый желудочек сердца посредством тебезиевых вен (вены Тебезия-Вьессена), в которых проходимость возможна в обоих направлениях.

Между тем, причины, вследствие которых кривая образования и диссоциации оксигемоглобина приобрела сигмоидную форму, пока остаются не до конца выясненными.

Смещение кривой диссоциации оксигемоглобина

Но кривая диссоциации оксигемоглобина, о которой идет речь выше, справедлива, если в организме все нормально. В других ситуациях график может сдвигаться в ту или иную сторону.

В числовом выражении сродство гемоглобина к кислороду обозначается величиной P50 – напряжение полунасыщения красного пигмента крови кислородом или иными словами: парциальное напряжение О2, при котором 50% Hb пребывает в форме оксигемоглобина (оптимальные условия: рН – 7,4, tº – 37ºC). Нормальные значения этого показателя в артериальной крови приближаются к величине 34,67 гПа (26 мм рт. ст.). Смещение графика вправо указывает на то, что способность красного кровяного пигмента соединяться с кислородом снижается, что, естественно, увеличивает значения P50. И, наоборот – смещение кривой влево говорит об увеличении сродства этого хромопротеина к кислороду (↓P50.).

Ходу сигмоиды помогают некоторые факторы, повышающие обогащение крови кислородом и таким образом участвующие в тканевом дыхании, поэтому названные вспомогательными:

  • Повышение водородного показателя (pH) крови (эффект Бора), поскольку способность гемоглобина присоединять кислород связана с водородным показателем (pH) данной биологической среды (гемоглобин представляет одну из четырех буферных систем и влияет на регуляцию кислотно-основного баланса, поддерживая pH на нужном уровне: 7,36 – 7,4). Следовательно, чем выше водородный показатель, тем активнее ведет себя гемоглобин в отношении кислорода и наоборот – снижение pH отнимает возможности хромопротеина присоединять кислород, например: ↓pH до 7,2 заставит график отклоняться вправо (≈ на 15%), pH до 7,6 передвинет кривую диссоциации оксигемоглобина влево (≈ на 15%);
  • Отделение углекислого газа от карбогемоглобина в легких и выход СО2 с выдыхаемым воздухом (эффект Бора-Вериго) на фоне повышения водородного показателя создает условия для жадного насыщения гемоглобина кислородом (образование оксигемоглобина в легких);
  • Возрастание уровня значимого для обмена фосфата – 2,3-дифосфоглицерата (2,3-ДФГ), содержание которого в крови меняется в зависимости от условий протекания обменных процессов;
  • Снижение температуры в легких (в тканях она выше, нежели в легких) и чем ниже упадет tº, тем больше способностей присоединять кислород появляется у железосодержащего белка (при повышении температуры идет обратный эффект).

Уровень красного пигмента в крови, а также его способность присоединять кислород (кривая диссоциации оксигемоглобина) в некоторой степени подвержены возрастным колебаниям. Так, у младенцев, только-только известившим мир о своем появлении первым криком, количество гемоглобина заметно выше, что объясняется присутствием фетального гемоглобина, который, как известно, обладает повышенным сродством к кислороду. Красный пигмент крови стариков, напротив, постепенно снижает способности связывать кислород.

В заключение хочется заметить, что гемоглобин не только имеет сродство к кислороду и довольно легко соединяется с углекислым газом. Кроме физиологических соединений красного кровяного пигмента при определенных условиях возникают связи с другими газами, в частности – с угарным газом (CO) и оксидом азота (NO), причем соединение происходит также непринужденно

Высокое сродство Hb к угарному газу влечет образование карбоксигемоглобина (HHbCO), который препятствует соединению хромопротеина с кислородом, а в результате этого ткани остаются без O2. К чему это может привести – всем известно: при отравлении угарным газом высок риск смертельного исхода, если вовремя не помочь человеку.

При отравлении оксидом азота или парами нитробензола гемоглобин переходит в метгемоглобин (HHbOH) с изменением валентности железа (II → III). Метгемоглобин также не позволяет кислороду соединиться с гемоглобином, в итоге – наступает кислородное голодание тканей, создается угроза жизни организма.

Видео: о транспорте кислорода и углекислого газа гемоглобином

В данный момент на вопросы отвечает: А. Олеся Валерьевна, к.м.н., преподаватель медицинского вуза

Добавить комментарий

Ваш адрес email не будет опубликован. Обязательные поля помечены *